Akdeniz Üniversitesi DSpace

İnsan serum albumin proteini ile diklorprop, karbofuran, amitrol ve dikuat arasındaki etkileşimlerin spektroskopik metotlarla incelenmesi

Basit öğe kaydını göster

dc.contributor.author Soylu, İnanç
dc.date.accessioned 2020-11-05T15:14:58Z
dc.date.available 2020-11-05T15:14:58Z
dc.date.issued 2013
dc.identifier.uri http://acikerisim.akdeniz.edu.tr:8080/xmlui/handle/123456789/2025
dc.description.abstract Bu çalışmada, kan plazmasında en çok bulunan protein olan insan serum albumin (HSA) proteini ile diklorprop (DCP), karbofuran (CF), amitrol (AR) ve dikuat (DQ) pestisitlerinin etkileşimleri floresans ve senkronize floresans spektroskopisiyle incelenmiştir. Floresans ölçümleri 4 farklı sıcaklıkta (288,15 K, 298,15 K, 310,15 K ve318,15 K'de) gerçekleştirilmiştir. HSA-AR sistemi hariç diğer tüm HSA-pestisit sistemlerinde etkileşim gözlenmiştir. HSA-DCP, HSA-CF ve HSA-DQ sistemleri için Stern-Volmer sönümleme sabiti, sönümleme hız sabiti, bağlanma sabiti, bağlanma yeri sayısı ve termodinamik parametre (?H, ?S ve ?G) değerleri hesaplanmıştır.DCP'nin HSA proteinine bağlanması prosesinde sönümleme mekanizması statik sönümleme olarak tespit edilmiştir. HSA-DCP sistemine ait bağlanma sabitleri 288,15 K, 298,15 K, 310,15 K ve 318,15 K'de sırasıyla 7,48x103 M-1, 6,62x103 M-1, 6,36x103 M-1 ve 5,39x103 M-1 olarak bulunmuştur. Ayrıca, HSA üzerinde 1 adet DCP bağlanma noktası mevcuttur. HSA-DCP sisteminin termodinamik parametre değerlerinden bağlanma prosesinde elektrostatik etkileşimin etkin olduğu sonucuna ulaşılmıştır. HSA- CF sistemi için çözelti sıcaklığının 288,15 K'den 318,15 K'e arttırılması ile bağlanma sabiti değerinin 3,38x103 M-1'den 1,29x103 M-1'e düştüğü ve bağlanma yeri sayısının az miktarda azaldığı gözlenmiştir. Termodinamik parametrelerin incelenmesiyle CF maddesinin HSA proteinine bağlanmasında hidrojen bağları ve van der Waalskuvvetlerinin etkin olduğunu anlaşılmıştır. HSA-DQ sistemi için 288,15 K ve 318,15K'de bağlanma sabiti değeri sırasıyla 4,04x103 M-1 ve 2,36x103 M-1 olarak hesaplanmıştır. Bu sistem için bağlanma yeri sayısı yaklaşık 1 olarak bulunmuştur. Ayrıca; termodinamik parametreler, DQ maddesinin HSA proteinine bağlanması prosesinin elektrostatik etkileşimlerle kendiliğinden gerçekleştiğini göstermiştir. en_US
dc.publisher Akdeniz Üniversitesi en_US
dc.rights info:eu-repo/semantics/openAccess en_US
dc.subject İnsan serum albumin, dikloprop, karbofuran, amitrol, dikuat, floresans spektroskopisi. en_US
dc.title İnsan serum albumin proteini ile diklorprop, karbofuran, amitrol ve dikuat arasındaki etkileşimlerin spektroskopik metotlarla incelenmesi en_US
dc.type masterThesis en_US
dc.contributor.department Kimya en_US
dc.contributor.consultantID Sibel Tunç en_US
dc.contributor.institute Fen Bilimleri Enstitüsü en_US


Bu öğenin dosyaları:

Bu öğe aşağıdaki koleksiyon(lar)da görünmektedir.

Basit öğe kaydını göster