Özet:
Bu çalışmada, kan plazmasında en fazla miktarda bulunan protein olan insan serum albumin proteini (HSA) ile neohesperidin dihidrokalkon (NHD) antioksidan maddesi ve maprotilin hidroklorür (MHC) ilaç maddesi arasındaki etkileşimler floresans ve dairesel dikroizm spektroskopisi ile incelenmiştir. Floresans ölçümleri, dört farklı sıcaklıkta (15 °C, 25 °C, 37 °C ve 45 °C'de) ve fizyolojik pH değeri olan pH 7,4'te gerçekleştirilmiştir. Floresans ölçümlerinden, HSA ile MHC arasında değil, HSA ile NHD arasında bir etkileşim var olduğu bulunmuştur. NHD'nin HSA proteinine bağlanması prosesi için Stern-Volmer sönümleme sabiti, sönümleme hız sabiti, bağlanma sabiti, bağlanma yeri sayısı ve termodinamik parametre (?H, ?S ve ?G) değerleri hesaplanmıştır.HSA-NHD sisteminin sönümleme mekanizmasında statik sönümleme etkindir. HSA-NHD sisteminin bağlanma sabitlerinin 15 °C, 25 °C, 37 °C ve 45 °C'de sırası ile 4,01x104 M-1, 2,79x104 M-1, 2,11x104 M-1 ve 1,16x104 M-1 olduğu bulunmuştur. Sıcaklıktaki bir artış bağlanma sabiti değerinde bir azalmaya yol açmıştır. Ayrıca, HSA proteini üzerinde bir adet NHD bağlanma yeri vardır. Bağlanma prosesi kendiliğinden gerçekleşmiştir ve ekzotermiktir. Termodinamik parametre değerleri, HSA ve NHD molekülleri arasındaki esas etkileşim kuvvetlerinin hidrojen bağı oluşumu ve van der Waals kuvvetleri olduğunu göstermiştir. Ayrıca; NHD'nin HSA'ya bağlanması, proteinin sekonder yapısında bir değişikliğe neden olmuştur. Dairesel dikroizm analizi, HSA proteinindeki ?-heliks miktarının artan NHD konsantrasyonuyla azaldığını belirtmiştir.
